(Ig), dette anche anticorpi, gruppo di glicoproteine presenti nel sangue e nei fluidi dei tessuti. Vengono prodotte dai linfociti B nel loro stadio di differenziazione terminale o di plasmacellule, quando il sistema immunitario del soggetto entra in contatto con sostanze estranee (antigeni) appartenenti per esempio a batteri e virus. Le immunoglobuline prodotte in seguito a tale stimolo sono specifiche per quell’antigene e sono in grado di legarsi con esso, facilitandone l’uccisione e l’eliminazione. Sono molecole proteiche costituite da due catene pesanti (H, dall’inglese “heavy”), di circa 400 aminoacidi, e da due leggere (L, dall’inglese “light”), di circa 200 aminoacidi, tenute insieme da legami chimici. A un’estremità l’anticorpo lega l’antigene. L’estremità rimanente svolge altre funzioni, quali il legame con i macrofagi (cellule deputate all’eliminazione delle sostanze estranee) e l’attivazione del sistema del complemento.
Classi e funzioni delle immunoglobuline
Sono individuabili cinque classi di immunoglobuline: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, ognuna delle quali possiede una specifica classe di catene H, che sono rispettivamente alfa, delta, epsilon, gamma e mu. Le IgG, o gammaglobuline, rappresentano la frazione più abbondante (70-75%) delle immunoglobuline presenti nel sangue. Sono conosciute quattro sottoclassi di IgG, che possiedono quattro diversi tipi di catene pesanti. Le IgG svolgono un ruolo importante nella difesa dalle infezioni: si legano ai macrofagi e ai leucociti polimorfonucleati, permettendo loro di individuare efficacemente il bersaglio da fagocitare. Le IgG sono anche capaci di legarsi al primo complemento scatenando un’efficace cascata di reazioni biochimiche, che si concludono con l’uccisione del microrganismo. Inoltre, le IgG sono l’unica classe anticorpale efficace contro le tossine batteriche. Le IgM rappresentano circa il 10% delle immunoglobuline del sangue e sono costituite dall’aggregazione di cinque monomeri di immunoglobulina. La loro produzione è caratteristica delle risposte primarie agli organismi infettivi. È sufficiente una sola molecola di IgM legata all’antigene per attivare la cascata del complemento. Le IgA sono gli anticorpi più rappresentati nelle secrezioni: saliva, latte, lacrime e secrezioni respiratorie, digerenti e genitourinarie. Possono esistere sia in singola unità (monomeri), sia aggregate in coppia (dimeri). Costituiscono un vero e proprio sistema difensivo nelle mucose, rappresentando la prima barriera specifica che si oppone alla penetrazione del materiale antigenico nell’organismo. Le IgD rappresentano meno dell’1% delle immunoglobuline totali del plasma, ma sono presenti in grande quantità sulla membrana di molti linfociti B circolanti. Esse sembrerebbero svolgere un importante ruolo di recettori per l’antigene dei linfociti B. Le IgE, pur trovandosi in piccolissime quantità nel siero plasmatico, sono presenti sulla superficie dei basofili e dei mastociti di tutti gli individui, agendo come recettori per gli antigeni. L’avvenuto legame stimola la degranulazione di queste cellule che, liberando istamina e altri mediatori, provocano le manifestazioni cliniche tipiche delle reazioni allergiche (asma, orticaria, febbre da fieno). Le IgE svolgono inoltre un importante ruolo nella difesa dai parassiti, in particolar modo dai vermi.