pigmento, contenuto nei globuli rossi, che conferisce al sangue il caratteristico colore rosso.
Struttura chimica
L’emoglobina è una cromoproteina, costituita da due paia di catene polipeptidiche (globine ) uguali fra loro; a ciascuna di queste catene è attaccato un gruppo chimico, denominato eme, composto da un anello tetrapirrolico (protoporfirina IX) e da atomi di ferro in forma di ioni bivalenti. L’eme è situato in una sorta di nicchia (tasca dell’eme) che si viene a formare in ciascuna catena globinica. L’emoglobina è stata senza dubbio la proteina più studiata e, per questo, anche la meglio definita nella struttura. Sono note la struttura primaria, cioè la composizione della sequenza aminoacidica delle differenti catene globiniche; la secondaria, che riguarda la disposizione tridimensionale delle catene globiniche; la terziaria, riguardante le angolature e le ripiegature che le catene assumono nello spazio; e infine, la quaternaria relativa ai punti di contatto delle quattro catene globiniche fra di loro. Le quattro catene polipeptidiche, a due a due identiche, costituiscono la porzione proteica (globina). Nel soggetto adulto sono presenti, in differenti proporzioni, tre tipi di emoglobina: emoglobina A, formata da due catene alfa e da due catene beta, che costituisce il 97% dell’emoglobina presente nei globuli rossi; l’e. A 2, costituita anch’essa da due catene alfa che però si combinano con due catene delta, e rappresenta il 2,5% del totale; infine l’emoglobina fetale (HbF), costituita da due catene alfa e da due catene gamma. Le catene globiniche si distinguono perché contengono diversi aminoacidi, e perciò possiedono una diversa attitudine a migrare verso i poli opposti di un campo elettrico (elettroforesi dell’emoglobina). In tal modo si possono evidenziare numerose varianti anomale di emoglobina, la cui presenza nei globuli rossi può alterarne l’integrità e la funzione (vedi emoglobinopatia ).
Funzioni biologiche
L’emoglobina è sintetizzata da cellule precursori dei globuli rossi, in particolare la sintesi delle catene globiniche avviene all’interno dei ribosomi, la sintesi dell’eme nei mitocondri. L’emoglobina svolge nell’organismo funzioni vitali, la più importante delle quali consiste nel trasporto dell’ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici. A livello polmonare, l’emoglobina contenuta nel sangue venoso si lega all’ossigeno in virtù della differente pressione parziale di ossigeno tra l’interno e l’esterno degli alveoli polmonari. L’assunzione di ossigeno da parte dell’emoglobina avviene con caratteristiche particolari. Per valori di pressione parziale superiori agli 80 mmHg (i valori normali si aggirano attorno ai 100 mmHg), l’emoglobina lega tutto l’ossigeno di cui è capace, risultando quindi completamente saturata: ogni grammo di emoglobina può legare 1,34 volumi di ossigeno; in condizioni normali, 100 ml di sangue arterioso contengono circa 20 volumi di ossigeno, cioè in media 15 g di emoglobina. La temperatura, il pH, la concentrazione di un prodotto intermedio della via glicolitica (il difosfoglicerato) modificano l’affinità dell’emoglobina nei riguardi dell’ossigeno, e di conseguenza ne variano la quantità ceduta ai tessuti periferici. Alla periferia l’ossigeno viene ceduto ai tessuti e trasferito all’interno delle cellule, dove viene utilizzato nei processi metabolici (respirazione cellulare). Di conseguenza, ogni condizione che determini una riduzione della quantità di emoglobina presente nel sangue (per esempio, anemia ), oppure un blocco funzionale dell’emoglobina (avvelenamento da ossido di carbonio, formazione di metaemoglobina), si accompagna a una riduzione della quota di ossigeno trasportata, e quindi disponibile per i tessuti periferici. Dal punto di vista fisiologico l’emoglobina interviene nella regolazione del pH del sangue. In un soggetto adulto vengono prodotti giornalmente circa 7 g di emoglobina, e altrettanti ne vengono distrutti. L’emoglobina viene distaccata dai globuli rossi e scissa nei suoi costituenti fondamentali: globina, eme, ferro. In particolare, la degradazione dell’eme porta alla formazione di bilirubina, metabolizzata a livello epatico e poi escreta nella bile. La concentrazione di emoglobina risulta diminuita in tutte le forme di anemia e nelle malattie sistemiche, particolarmente nell’insufficienza renale cronica (in questo caso specifico la carenza di emoglobina è dovuta alla ridotta produzione, da parte dei reni insufficienti, di eritropoietina, un ormone in grado di stimolare l’eritropoiesi); mentre risulta maggiore, per meccanismo compensatorio (poliglobulia), in tutte le forme gravi di insufficienza respiratoria cronica, e per fenomeno di acclimatazione nei soggetti che vivono in alta quota.