proteina che interviene in qualità di catalizzatore nelle reazioni chimiche del metabolismo cellulare.
Classificazioni degli enzimi
Gli enzimi hanno una funzione altamente specializzata; la loro denominazione consiste generalmente nell’aggiunta del suffisso -asi al nome del substrato, cioè del composto chimico su cui l’enzima esercita il suo effetto catalitico (così, per esempio, prende il nome di ureasi l’enzima che scinde l’urea in ammoniaca e anidride carbonica), ma alcuni enzimi hanno una denominazione non correlata con il nome del substrato: ne sono esempio la pepsina, la tripsina, la catalasi ecc. Attualmente gli enzimi sono distinti in sei classi fondamentali, in base al tipo della reazione chimica catalizzata: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, lisasi o sintetasi. Ogni classe è a sua volta divisa in sottoclassi e queste in sotto-sottoclassi. Come le altre sostanze proteiche, gli enzimi possono essere suddivisi in proteine semplici e proteine coniugate; tale suddivisione è valida anche sotto il profilo funzionale, in quanto parte degli enzimi è capace di svolgere la propria funzione catalitica come semplice proteina; altri enzimi, invece, sono attivi solo quando si combinano con strutture non proteiche, dette coenzimi, che possono essere ioni metallici oppure strutture organiche più complesse.
Funzioni biologiche degli enzimi
La funzione biologica degli enzimi è quella di ridurre l’energia di attivazione necessaria per dar vita alle trasformazioni metaboliche, e di permettere quindi lo svolgimento di attività chimiche cellulari che sarebbero altrimenti troppo dispendiose, in termini energetici, per l’economia dell’organismo. Benché i processi del metabolismo siano catalizzati da una grande varietà di enzimi, solo alcuni sono strettamente specifici per un determinato substrato; nella maggior parte dei casi, infatti, l’enzima agisce anche su molecole con struttura simile a quella del proprio substrato fisiologico. Esistono enzimi che possono agire su un numero relativamente grande di sostanze, per esempio, le lipasi. Per contro alcuni enzimi possono esistere in più forme, o isoenzimi, che differiscono per proprietà fisiche e per la loro velocità di reazione con i substrati, pur possedendo le stesse proprietà catalitiche fondamentali. Dalle indagni della moderna enzimologia sono venuti nuovi dati sulla dinamica del processo catalitico. L’analisi delle proteine enzimatiche con i raggi X ha dimostrato la costante presenza di due elementi nella conformazione molecolare: una «sacca» superficiale, preposta a ricevere il substrato, e speciali raggruppamenti chimici con funzione catalitica localizzati in posizioni circoscritte della molecola. In virtù di questa struttura l’enzima ha la capacità di riconoscere i substrati specifici, i quali, a loro volta, possono entrare preferenzialmente nel sito attivo per via della grandezza e della carica elettrica della loro molecola. L’efficienza catalitica di un enzima, detta anche «numero di turnover», è definita dal numero di volte che una reazione può ripetersi nel tempo di un minuto, a livello dello stesso sito attivo. Per l’anidrasi carbonica (l’enzima più efficiente che si conosca) il numero di turnover è pari a 36 milioni.
L’impiego farmacologico e biochimico
Data la loro importante funzione, gli enzimi vengono prodotti, sinteticamente o meno, sia per usi farmacologici (i più utilizzati sono gli enzimi pancreatici, impiegati in caso di deficit pancreatico congenito o in seguito ad ablazione del pancreas per malattie tumorali) e biochimici, sia per un diretto impiego nella tecnologia alimentare, agraria e igienica (per esempio, trattamento e disinfestazione dei terreni, depurazione delle acque ecc.). In particolare, l’uso di enzimi nella tecnica alimentare è assai antico: si pensi al lievito del pane, al caglio per i formaggi, ai vari fermenti per ottenere le birre. La produzione di enzimi di origine microbica è però relativamente recente; questi vengono utilizzati, oltre che nella fermentazione naturale di prodotti contenenti zuccheri e nell’industria lattiero-casearia, anche per chiarificare i succhi di frutta (enzimi peptici), per accelerare la frollatura delle carni (proteasi vegetali), per la rigenerazione dei sapori e degli odori dei prodotti che hanno subito una serie di trattamenti chimico-fisici ecc. Nel caso di enzimi prodotti da microrganismi talvolta è possibile aumentare la resa del processo fermentativo attraverso il «miglioramento» genetico dei ceppi microbici utilizzati, favorendo cioè mutazioni, ibridazioni o il trasferimento intermicrobico di frammenti di DNA responsabili della sintesi dell’enzima desiderato. Si effettuano altresí ricerche sugli enzimi artificiali, onde ottenere reazioni chimiche diverse da quelle che si verificano in natura.